Przetworstwo

Inhibitory proteaz zostały wykryte po raz pierwszy w nasionach soi. Ponieważ wszystkie dotychczas poznane formy inhibitorów powodują inaktywację trypsyny, są nazywane często inhibitorami trypsyny. Obecność inhibitorów trypsyny stwierdzono również w innych nasionach strączkowych, np. bobie, grochu, a także w kukurydzy, ziemniakach, pszenicy i życie. W pienionych nasionach są one nagromadzone w czasie dojrzewania. Ogólnie można stwierdzić, że działanie inhibitorów białkowych polega na tworzeniu nieaktywnych kompleksów z enzymami proteolitycznymi. Wszystkie dochczas poznane inhibitory są czynnikami termolabilnymi i podczas ogrzewania ulegają całkowitej lub częściowej inaktywacji. Skuteczność inaktywowanych związków zależy od ilości dostarczonego ciepła, nawilgocenia i stop­nia zdrobnienia nasion. Na przykład zniszczenie inhibitorów proteaz wytwarzanych w fasoli, która uprzednio została nawilżona do 60%, następuje po 5 min gotowania. Hemaglutyniny są białkami, które mają zdolność do aglutynacji czerwonych ciałek krwi ludzi i zwierząt. Większość z dotychczas wyizolowanych aglutynin okazała się glikoproteidami, których część cukrowa jest zbudowana najczęściej z cząsteczki mannozy i glukozoaminy. Podobnie jak inhi­bitory proteaz, również hemogluteniny są substancjami termolabilnymi ule­gającymi dezaktywacji podczas ogrzewania. Glukozydami są również saponiny. Obecność tych związków stwier­dzono w ok. 400 ... czytaj dalej